抗冻蛋白序列与结构特征的研究

【摘要】抗冻蛋白(AntifreezeProteins)是一类具有特殊功能的蛋白质,一般存在于生长在寒冷环境中的生物体内,能吸附到冰晶表面,非依数的降低冰晶生长温度而不影响冰晶的熔点,产生热滞现象从而起到抗冻的作用。近些年来,由于各个学科的交叉融合和迅速发展,抗冻蛋白的研究已经拓展到基因序列、蛋白质序列、生物实验和计算机模拟等各个方面。我们通过对抗冻蛋白和冰晶的结合过程的分子动力学模拟和抗冻蛋白氨基酸序列进行了预测,分析了抗冻蛋白在氨基酸序列和结构上的特征,为抗冻蛋白的作用机制提供了理论依据。肽链中氨基酸的排列方式决定着蛋白质的三级结构,进而影响着抗冻蛋白的功能,所以分析和预测抗冻蛋白序列对于研究抗冻蛋白是非常必要的。通过构建和抗冻蛋白序列单肽组分相似的非抗冻蛋白序列库,采用计算抗冻蛋白和非抗冻蛋白的曼哈顿距离的相似性判断方法,选取的特征参数是二肽组分信息和伪氨基酸信息,对抗冻蛋白进行预测,得到较好的预测结果。我们将ProteinDataBank(简称PDB)中获得的抗冻蛋白进行了物种和结构的分类,并对每一类的特征进行了一些简要的描述,并选取了野生型winterflounderAFP(简称WFAFP)和它的4种突变型WFAFP,使用分子动力学模拟软件对它们和冰晶的结合过程进行了模拟。通过理论计算得到了WFAFP与冰晶结合的吸附能,发现野生型WFAFP具有较高的吸附能,突变型WFAFP的吸附能有不同程度的降低,这个现象与实验获得的这几种WFAFP的热滞活性变化相吻合,说明吸附能可以作为研究抗冻蛋白热滞活性的一个重要因素。
【作者】胡炜；
【导师】刘俊杰；
【作者基本信息】内蒙古大学，生物物理学，2014，硕士
【关键词】抗冻蛋白；氨基酸组分；动力学模拟；冰晶；

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